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Grâce à des techniques de microscopie de super-résolution, une équipe de l'Université de Cambridge a pu observer, à l'intérieur des cellules, le comportement de l'alpha-synucléine, une protéine qui est associée à la maladie de Parkinson. En effet, celle-ci se caractérise notamment par des dépôts amyloïdes d'alpha-synucléine mal repliée et agrégée à d'autres protéines, connus sous le nom de corps de Lewy.Les scientifiques ont remarqué que le calcium permet l'interaction entre des structures membraneuses à l'intérieur des terminaisons nerveuses et l'alpha-synucléine. En présence de calcium, l'alpha-synucléine change de structure et interagit avec son environnement, ce qui est probablement très important pour son fonctionnement normal. Les auteurs ont par ailleurs découvert que l'équilibre calcium et alpha-synucléine est nécessaire dans les cellules cérébrales, et quand il est rompu, cela induit la mort des cellules et le phénomène d'agrégation menant à la maladie de Parkinson.Au vu des résultats de cette étude, le déséquilibre peut être causé par l'augmentation de la quantité d'alpha-synucléine (duplication génique), un ralentissement lié à l'âge de la dégradation de l'excès d'alpha-synucléine, une augmentation du taux de calcium dans les neurones, et une capacité insuffisante d'élimination du calcium dans ces neurones.Comprendre le rôle de l'alpha-synucléine dans les processus physiologiques ou pathologiques peut contribuer au développement de nouveaux traitements pour la maladie de Parkinson. Des candidats médicaments permettant de bloquer l'excès de calcium pourraient également ouvrir une nouvelle voie dans le traitement de cette pathologie.(référence : Nature Communications, 19 février 2018, doi :10.1038/s41467-018-03111-4)